By Helmut Pfützner

ISBN-10: 3709108292

ISBN-13: 9783709108291

ISBN-10: 3709108306

ISBN-13: 9783709108307

Biophysik ist die Lehre von physikalischen Vorgängen im lebenden approach, bzw. die Anwendung physikalischer Verfahren auf biologische Objekte. Physiologen, Biologen und Physiker beschäftigt sie gleichermaßen.

Dieses Buch behandelt anwendungsbezogene Probleme wie

• molekulare "langsame" Kommunikation (von Enzymen bis zur genetischen Manipulation)

• biophysikalische Analytik (von Röntgen­analysen hin zum Tunnelmikroskop)

• Neurobiophysik (von Synapsen bis zum Magnetfeld des Gehirns)

• Wechselwirkungen (magnetische Separation, doch auch biologische Wirkung von Licht und Mikrowellenstrahlung)

Vermehrt werden unmittelbare Schnittstellen zwischen technischen und biologischen Systemen entwickelt, etwa zur Steuerung von Prothesen durch reine Gedanken. Für derartige Problemstellungen liefert der vorliegende textual content vielfältige Hilfestellung. Die Mathematik wird dabei auf grundlegende Zusammen­hänge und auf die Abschätzung von Größen­ordnungen beschränkt.

Die systematische Einführung bereitet den breiten Themenbereich für eine interdisziplinäre Leserschaft auf, wobei sie studierenden und ausübenden Medizinern, Technikern, Biologen und Physiologen eine kompakte Diskussionsbasis bietet.

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Drastische Herabsetzung von Wmax. Somit steigt die Wahrscheinlichkeit der molekularen Reaktion sprunghaft – z. B. um den Faktor einer Million – an (entsprechend einer logarithmischen Energieachse in Abb. 26). Charakteristisch ist dabei, dass das Enzym die Rolle eines Katalysators spielt, seine eigene Struktur also nicht verändert. Abb. 27a veranschaulicht eine mögliche katalytische Rolle in stark schematisierter Weise anhand eines so genannten Schneideenzyms (vgl. Gentransfer, bzw. DNA-Restriktionsenzyme ), dessen Funktion aus physikalischer Sicht gut deutbar ist.

25) –, welche die Wahrscheinlichkeit molekularer Reaktionen steuern. Abb. 26 veranschaulicht dies am Beispiel einer Konformationsänderung eines Biomoleküls als Substrat – so bezeichnet man die vom Enzym beeinflusste Struktur. Gehen wir nun davon aus, dass das Substrat sowohl die Konformation K1 als auch jene K2 in stabiler Weise einnehmen kann. Den beiden Zuständen wollen wir die Energieinhalte W1 und W2 zuschreiben, wobei auf eine nähere Definition von W verzichtet sei; die Chemie verwendet hier den Begriff der freien Energie.

Abb. 14b zeigt den polymerisierten Fall für vier Positionen. Der Aminosäurerest tritt beim Menschen in zwanzig verschiedenen Varianten auf, die physikalisch gesehen unterschiedlichste Eigenschaften aufweisen. Grundsätzlich lassen sich drei Typen von Resten unterscheiden: (1) Elektrisch inaktive Reste – Sie sind symmetrisch aufgebaut, somit nicht polar, und zeigen hydrophobes Verhalten (siehe R1 in Abb. 14b). (2) Polare Reste – Sie sind unsymmetrisch aufgebaut (siehe R3) und zeigen aufgrund ihres lokalen Momentes pL hydrophiles Verhalten.

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Angewandte Biophysik by Helmut Pfützner


by Jeff
4.4

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